• Алейник В.А., Джалалова О.К., Бабич С.М., Хамракулов Ш.Х.
  Андижанский государственный медицинский институт, Республика Узбекистан, г. Андижан

Аннотация

Актуальность. Показано, что пищевые биоактивные пептиды обладают широким спектром физиологических функций, включая антигипертензивные, антиоксидантные, опиоидные агонистические, иммуномодулирующие, антимикробные, пребиотические, минерало-связывающие, антитромботические и гипохолестеринемические эффекты. Цель исследования: изучить изменение липидемических показателей крови у собак при воздействии гидролизатов казеина, полученных под влиянием желудочного и поджелудочного соков. Материал и методы. В работе были проведены хронические эксперименты на собаках. Исследовались в крови показатели триглицеридов и холестерина до и в течение 6 часов после кормления животных исследуемыми белками и их гидролизатами в составе белково-жировых эмульсий. Результаты исследования. Полученные данные показали, что средние показатели прироста триглицеридов и холестерина под влиянием кормления эмульсией из казеина, подвергнутого инкубации с желудочным соком, и подсолнечного масла были достоверно выше таковых после кормления эмульсией из казеина и подсолнечного масла. При этом средние показатели общего прироста триглицеридов и холестерина под влиянием кормления эмульсией из казеина, подвергнутого инкубации с поджелудочным соком, и подсолнечного масла были достоверно ниже таковых после кормления эмульсией из казеина и подсолнечного масла. Выводы: Гидролизаты казеина, полученные под влиянием желудочного сока, способствуют улучшению переваривания и всасывания жиров. Гидролизаты казеина, полученные под влиянием поджелудочного сока, оказывают содействие снижению переваривания и всасывания жиров. Эффекты влияния гидролизатов казеина на липидемические показатели крови зависят от того, под влиянием каких протеаз получены гидролизаты казеина.

Калит сузлар

триглицериды, холестерин, гидролизаты казеина, жиры, липидемические показатели, желудочный сок, поджелудочный сок.

Адабиёт

Al-Shamsi, K. A., Mudgil, P., Hassan, H. M., &Maqsood, S. Camel milk protein hydrolysates with improved technofunctional properties and enhanced antioxidant potential in in vitro and in food model systems //Journal of dairy science. – 2018. – Т. 101. – №. 1. – С. 47-60.

Arihara K. Strategies for designing novel functional meat products //Meat science. – 2006. – Т. 74. – №. 1. – С. 219-229.

Cheung, I. W., Nakayama, S., Hsu, M. N., Samaranayaka, A. G., & Li-Chan, E. C. Angiotensin-I converting enzyme inhibitory activity of hydrolysatesfrom oat (Avena sativa) proteins by in silico and in vitro analyses //Journal of agricultural and food chemistry. – 2009. – Т. 57. – №. 19. – С. 9234-9242.

4.Deming T. J. Polypeptide hydrogels via a unique assembly mechanism //Soft Matter. – 2005. – Т. 1. – №. 1. – С. 28-35.

5.Doll, T. A., Raman, S., Dey, R., &Burkhard, P. Nanoscale assemblies and their biomedical applications //Journal of The Royal Society Interface. – 2013. – Т. 10. – №. 80. – С. 20120740.

Hall, F. G., Jones, O. G., O'Haire, M. E., &Liceaga, A. M. Functional properties of tropical banded cricket (Gryllodessigillatus) protein hydrolysates //Food Chemistry. – 2017. – Т. 224. – С. 414-422.

7.Howard A., Udenigwe C. C. Mechanisms and prospects of food protein hydrolysates and peptide-induced hypolipidaemia //Food & Function. – 2013. – Т. 4. – №. 1. – С. 40-51.

Ju-Hwan O., Lee Y. S. Hypolipidemic effects of peptide fractions of casein on serum lipids in rats fed normal or high fat diet //Journal-korean society of food science and nutrition. – 2002. – Т. 31. – №. 2. – С. 263-270.

 Kim, E.K.; Lee, S.J.; Jeon, B.T.; Moon, S.H.; Kim, B.; Park, T.K.; Han, J.S.; Park, P.J. Purification and characterisation of antioxidative peptides from enzymatic hydrolysates of venison protein //Food Chemistry. – 2009. – Т. 114. – №. 4. – С. 1365-1370.

Korhonen, H.; Pihlanto, A. Bioactive peptides: Production and functionality. Int. Dairy J. 2006, 16, 945–960.

11.Lam R. S. H., Nickerson M. T. Food proteins: a review on their emulsifying properties using a structure–function approach //Food chemistry. – 2013. – Т. 141. – №. 2. – С. 975-984.

Majumder K., Wu J. Angiotensin I converting enzyme inhibitory peptides from simulated in vitro gastrointestinal digestion of cooked eggs //Journal of agricultural and food chemistry. – 2009. – Т. 57. – №. 2. – С. 471-477.

13.Mandal D., Shirazi A. N., Parang K. Self-assembly of peptides to nanostructures //Organic &biomolecular chemistry. – 2014. – Т. 12. – №. 22. – С. 3544-3561.

 Matsui T., Matsumoto K. Antihypertensive peptides from natural resources //Advances in Phytomedicine. – 2006. – Т. 2. – С. 255-271.

Qi M., Hettiarachchy N. S., Kalapathy U. Solubility and emulsifying properties of soy protein isolates modified by pancreatin //Journal of Food Science. – 1997. – Т. 62. – №. 6. – С. 1110-1115.

 Ryan, J. T., Ross, R. P., Bolton, D., Fitzgerald, G. F., & Stanton, C. Bioactive peptides from muscle sources: meat and fish //Nutrients. – 2011. – Т. 3. – №. 9. – С. 765-791.

17.Tsumura K. Improvement of the physicochemical properties of soybean proteins by enzymatic hydrolysis //Food Science and Technology Research. – 2009. – Т. 15. – №. 4. – С. 381-388.

18.Vermeirssen V., Van Camp J., Verstraete W. Bioavailability of angiotensin I converting enzyme inhibitory peptides //British Journal of Nutrition. – 2004. – Т. 92. – №. 3. – С. 357-366.